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• Proteoglicanos

  
  

  Proteoglicanos são proteínas fortemente glicosiladas. A unidade proteoglicana básica consiste em uma "proteína principal" com uma ou mais cadeia (s) de glicosaminoglicano (GAG) covalentemente ligados. O ponto de ligação é um resíduo serina (Ser) ao qual o glicosaminoglicano é unido através de uma ponte de tetrassacarídeo (por exemplo, sulfato de condroitina-GlcA-Gal-Gal-Xil-PROTEÍNA). O resíduo Ser está geralmente na sequência -Ser-Gly-X-Gly- (onde X pode ser qualquer resíduo de aminoácido exceto prolina), embora nem todas as proteínas com esta sequência tenham um glicosaminoglicano anexado. As cadeias são polímeros lineares de carboidratos longos e carregados negativamente sob condições fisiológicas devido à ocorrência de grupos sulfato e ácido urônico. Os proteoglicanos ocorrem no tecido conjuntivo.

• Glicoproteína

  
  

  As glicoproteínas são proteínas que contêm cadeias de oligossacarídeos (glicanos) ligadas covalentemente às cadeias laterais de aminoácidos. O carboidrato é anexado à proteína em uma modificação cotranslacional ou pós-traducional. Este processo é conhecido como glicosilação. As proteínas extracelulares secretadas são frequentemente glicosiladas. Nas proteínas que possuem segmentos que se estendem extracelularmente, os segmentos extracelulares também são frequentemente glicosilados. As glicoproteínas também são frequentemente importantes proteínas integrais da membrana, onde desempenham um papel nas interações célula-célula. É importante distinguir a glicosilação do sistema secretor baseada no retículo endoplasmático da glicosilação nuclear citosólica-nuclear reversível. As glicoproteínas do citosol e do núcleo podem ser modificadas através da adição reversível de um único resíduo de GlcNAc que é considerado recíproco à fosforilação, e é provável que suas funções sejam um mecanismo regulador adicional que controla a sinalização baseada na fosforilação. Em contraste, a glicosilação secretora clássica pode ser estruturalmente essencial. Por exemplo, a inibição da glicosilação ligada à asparagina, isto é, ligada à N, pode impedir o dobramento adequado da glicoproteína e a inibição completa pode ser tóxica para uma célula individual. Por outro lado, a perturbação do processamento do glicano (remoção enzimática / adição de resíduos de carboidratos ao glicano), que ocorre tanto no retículo endoplásico quanto no aparelho de Golgi, é dispensável para células isoladas (como evidência de sobrevivência com inibidores de glicosídeos), mas pode levar ao desenvolvimento humano. doença (distúrbios congênitos da glicosilação) e pode ser letal em modelos animais. Portanto, é provável que o processamento fino de glicanos seja importante para a funcionalidade endógena, como o tráfico de células, mas é provável que isso tenha sido secundário ao seu papel nas interações hospedeiro-patógeno. Um exemplo famoso desse último efeito é o sistema de grupos sanguíneos ABO.

  
  

• Proteoglicanos (substantivo)

  plural de proteoglicano

• Glicoproteína (substantivo)

  Uma proteína com carboidratos ligados covalentemente.

• Glicoproteína (substantivo)

  qualquer uma de uma classe de proteínas que possuem grupos de carboidratos ligados à cadeia polipeptídica.

• Glicoproteína (substantivo)

  uma proteína conjugada com um componente de carboidrato