Contente

• Principal diferença
• Gráfico de comparação
• O que é o Alpha Helix?
• O que é a folha plissada beta?
• Principais diferenças

Principal diferença

O motivo posicionado no edifício secundário das proteínas e se torna regular como uma afirmação do lado direito em espiral ou espiralada que lhe confere a excelência de uma hélice, devido a esse fato geralmente conhecido como hélice alfa. Por outro lado, a folha plissada beta, também conhecida como folha b, será descrita como o motivo padrão do atributo edifício secundário presente em todas as proteínas.

Gráfico de comparação

O que é o Alpha Helix?

O motivo posicionado no edifício secundário das proteínas e se torna regular como uma afirmação do lado direito em espiral ou espiralada que lhe confere a excelência de uma hélice, devido a esse fato geralmente conhecido como hélice alfa. Aqui, durante todo o desenvolvimento, o grupo N-H denota uma ligação de hidrogênio ao grupo C = O, freqüentemente conhecido como a espinha dorsal dos aminoácidos, que se transforma em presente em quatro resíduos antes da sequência da proteína. Dois desenvolvimentos importantes durante a demonstração dos dias atuais a α-hélice foram: a geometria da ligação em transformação, devido aos julgamentos dispendiosos da construção de pedras de aminoácidos e peptídeos e à expectativa de Pauling de ligações peptídicas planas; e desistir da suspeita de um número vital de depósitos por giro da hélice. O minuto crucial foi adquirido bem aqui no início da primavera de 1948, quando Pauling adquiriu aqui mesmo com um inseto e foi para o colchão. Estando exausto, ele desenhou uma cadeia polipeptídica de medições normalmente corretas em um pedaço de papel e a colocou em uma hélice, tendo consciência de cuidar das ligações peptídicas planares. A hélice alfa é basicamente a corrente de hélice mais conhecida da natureza. Consiste em uma cadeia polipeptídica da ferida, através da qual as cadeias laterais dos aminoácidos se expandem para fora do centro, o que permite que ele cuide de seu tipo. Eles também podem estar presentes em vários tipos de proteínas, desde proteínas globulares, como ilustração, mioglobina a queratina, que é uma proteína rígida. Cada um pode ser um privilégio concedido ou hélice à esquerda, mas certamente foi demonstrado que o loop da hélice alfa é suportado como resultado das cadeias laterais não batalharem. Esse conhecimento fornece estabilidade à alfa-hélice. Existem três,6 depósitos de aminoácidos corrosivos para cada inversão do enrolamento de alfa-hélice.

O que é a folha plissada beta?

Além disso, a folha plissada beta, também conhecida como folha b, será descrita como o motivo padrão do atributo edifício secundário presente em todas as proteínas. A distinção que ela tem sobre proteínas completamente diferentes se transforma na dificuldade de que consiste em fios que têm uma referência a não menos do que dois ou três átomos de hidrogênio presentes durante todo o desenvolvimento que classifica a folha plissada. Uma cadeia β é uma extensão da âncora polipeptídica geralmente de três a 10 aminoácidos prolongados com a coluna vertebral em uma adaptação ampliada. A relação supramolecular de folhas β envolveu-se em toda a afiliação dos totais e fibrilas de proteínas observadas em apenas algumas doenças humanas, eminentemente as amiloidose, como ilustração, a doença de Alzheimer. Esse edifício acontece quando dois componentes de uma cadeia polipeptídica se encolhem e digitam uma linha de ligações de hidrogênio entre si. Esse movimento pode ocorrer em um plano paralelo ou em plano hostil a paralelo. Paralelamente e na direção do plano esportivo equivalente, está a rápida consequência da direcionalidade da cadeia polipeptídica. Um edifício correspondente à folha com dobra beta é a folha com dobra α. Este edifício é entusiasticamente muito menos final do que a folha com vinco beta e é genuinamente sem precedentes em proteínas. Uma folha com vinco α será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; os grupos carbonila são completamente ajustados em um único cabeçalho, enquanto todos os grupos N-H são ajustados pela técnica alternativa.

Principais diferenças

1. O motivo posicionado no edifício secundário das proteínas e se torna regular como uma afirmação do lado direito em espiral ou espiralada que lhe confere a excelência de uma hélice, devido a esse fato geralmente conhecido como hélice alfa. Por outro lado, a folha plissada beta, também conhecida como folha b, será descrita como o motivo padrão do atributo edifício secundário presente em todas as proteínas.
2. Os grupos -R de aminoácidos existem no chão da hélice, enquanto que os grupos -R existem no chão e no interior da folha.
3. A hélice alfa é uma cadeia polipeptídica moldada e enrolada em um edifício semelhante a uma mola, mantido por ligações de hidrogênio. Por outro lado, as folhas plissadas Beta são fabricadas a partir de fios beta associados ao lado, pelo menos por duas ligações de hidrogênio que formam uma espinha.
4. Uma hélice também pode ser a esquerda (beta) ou a direita, no lugar em que a alfa hélice está constantemente à direita. Em alternativa, as cadeias são ajustadas uma subsequente à alternativa a 1 outra corda organizada inversa da alternativa em folhas plissadas beta.
5. A formação de alfa hélice existe de tal forma que as ligações de hidrogênio são criadas por toda a cadeia polipeptídica para criar construções helicoidais. Por outro lado, existem folhas plissadas beta ligando duas ou melhor que duas fitas beta a partir de ligações de hidrogênio.